quarta-feira, 28 de maio de 2008
Corantes contribuem para a hiperactividade
Investigadores da Universidade de Southampton efectuaram testes em 153 crianças de três anos e 144 crianças de 8-9 anos, submetidas a um cocktail com aditivos alimentares geralmente presentes na alimentação, correspondendo à dose diária de uma criança comum. Os resultados demonstram a ligação com a hiperactividade, embora os responsáveis alertem para o facto de esta doença ter outras causas, inclusivamente genéticas, e que não pode ser totalmente evitada apenas por uma alimentação saudável.
Nos últimos 30 anos, vários estudos apontavam para o facto de corantes artificiais e outros aditivos poderem contribuir para um comportamento impulsivo e défice de atenção das crianças. A hiperactividade nas crianças pequenas geralmente antecede problemas de aprendizagem, sobretudo na leitura, e comportamento anti-social.
Mas a investigação ontem publicada na prestigiada revista Lancet foi realizada com muito rigor e não será fácil negar as suas conclusões. O professor Jim Stevenson, que conduziu a pesquisa, garante que ela demonstra claramente uma mudança de comportamento nas crianças que consumiram uma série de aditivos.
Os aditivos envolvidos no estudo tinham o conservante benzoato de sódio (referenciado como E211 na União Europeia) e diferentes corantes alimentares: cor de laranja amarelado (E110), carmim (E122), cor de vinho (E102), cor de papoila 4R (E124), amarelo quinoleína (E104) e allura red AC (E129). Nenhum deles é proibido em Portugal. Com agências
Fonte: http://ciberia.aeiou.pt/?st=8178
http://dn.sapo.pt/2007/09/07/sociedade/corantes_contribuem_para_a_hiperacti.html
Aditivos Alimentares
- Antioxidantes
- Ácidos orgânicos e sais deles derivados
- Açúcares
- Álcoois
- Sais inorgânicos
- Gases esterilizantes
No entanto, a divisão mais significativa é feita com base nas finalidades de cada aditivo.
Outros aditivos alimentares não autorizados, como por exemplo todos os aditivos do grupo Sudan (i.e. I, II, III, IV), que pertencem ao grupo dos corantes azóicos, são altamente nocivos do ponto de vista toxicológico. Estes corantes são corantes industriais, utilizados na coloração de plásticos e outros materiais sintéticos, sendo por isso mais baratos e estáveis que os corantes alimentares pelo que eram usados na indústria alimentar
segunda-feira, 26 de maio de 2008
Actividade Enzimática
Metabolismo Celular – conjunto de reacções químicas que ocorrem numa célula. É através do metabolismo que é feita a gestão de recursos materiais e energéticos da célula. O metabolismo celular inclui reacções de:
- Catabolismo – moléculas complexas são convertidas em moléculas mais simples, com libertação de energia.
- Anabolismo – síntese de moléculas complexas a partir de moléculas simples, com gasto de energia.
As reacções de catabolismo e anabolismo relacionam-se de tal forma que a energia libertada pelas primeiras é utilizada nas segundas.
Para que ocorra uma reacção química, tem de se verificar a ruptura de ligações químicas nas moléculas dos reagentes e a formação de novas ligações químicas que dão origem aos produtos de reacção. A energia necessária para uma reacção química se iniciar é a energia de activação (Ea).
A absorção de energia torna as moléculas dos reagentes instáveis, aumenta a sua energia cinética e a probabilidade de colidirem e aumenta a agitação dos átomos, enfraquecendo as ligações entre eles; atinge-se um estado de transição a partir do qual a reacção química é iniciada.
Nas células, ocorrem reacções químicas que envolvem moléculas muito estáveis e cuja Ea é elevada. No entanto, não pode ser o calor a fornecer a Ea, uma vez que causaria a desnaturação das proteínas e a morte celular, e as reacções têm de ser rápidas.
Uma reacção não catalisada depende do choque aleatório entre os reagentes. Como uma enzima possui uma estrutura muito específica pode ligar-se ao substrato e diminuir a aleatoriedade.
As células possuem catalizadores – agentes químicos capazes de acelerar as reacções químicas sem serem consumidos durante esse processo.
Estrutura e propriedades das enzimas
As enzimas são catalizadores biológicos que apresentam as seguintes características:
- aumentam a velocidade das reacções químicas, pois diminuem a energia de activação necessária para que as reacções se iniciem;
- não são consumidas nas reacções químicas que catalizam;
- são moléculas proteícas, com conformação tridimensional. Algumas necessitam de elementos não proteícos para a sua acção catalítica;
- são específicas, devido à sua natureza proteíca.
Na ausência de enzimas, as reacções ocorreriam, mas com velocidades inferiores, o que não suportaria as propriedades da vida como a conhecemos.
Natureza química das enzimas:
- porção proteíca maioritária (propriedades idênticas às proteínas) – pode ser total ou então constituir a apoenzima.
- Cofactores:
iões metálicos (metaloenzima)
moléculas orgânicas (coenzima) - apoenzima + coenzima = holoenzima
A molécula sobre a qual a enzima actua é o substrato.
As enzimas são proteínas com uma conformação tridimensional e possuem uma região através da qual se estabelece a ligação ao substrato – centro activo.
A ligação do substrato ao centro activo da enzima forma o complexo enzima-substrato. As ligações que se estabelecem no complexo são fracas, mas suficientes para desencadear a conversão do substrato em produtos. Os produtos deixam o centro activo e a enzima fica livre para catalizar a transformação de outro substrato.
Centro activo:
- É uma pequena porção da enzima;
- Tem estrutura tridimensional. A alteração da estrutura própria do local activo produz inactivação enzimática, em consequência da desnaturação proteíca;
- Os substratos ligam-se ao local activo por ligações químicas;
- Os locais activos são fendas ou frestas, onde se cria um microambiente próprio para o mecanismo de catálise;
- São altamente específicos. O substrato deve ter uma estrutura complementar para se ajustar ao local activo.
Muitas enzimas provocam a quebra de ligações nos substratos, enquanto outras promovem a formação de ligações, pois conseguem aproximar correctamente os substratos de modo a que estes reajam e formem uma ligação.
Numa reacção química catalisada por uma enzima, e como resultado da sua actividade, verifica-se ao longo do tempo:
- a diminuição da concentração do substrato;
- a diminuição, seguida de estabilização, da concentração de enzima livre;
- o aumento, seguido de estabilização, do complexo enzima-substrato;
- o aumento da concentração de produto.
A estabilização das concentrações de enzima livre e de complexo enzima-substrato reside no facto da velocidade de formação do complexo enzima-substrato igualar a velocidade de dissociação.
A complementaridade entre o substrato e o centro activo da enzima está na origem da especificidade de acção enzimática. É possível distinguir:
- Especificidade absoluta – A enzima actua apenas sobre um determinado substrato;
- Especificidade relativa – A enzima actua sobre um conjunto de substratos quimica e estruturalmente relacionados.
A especificidade absoluta pode ser interpretada pelo modelo chave-fechadura, proposto por Fisher no final do século XIX, e que considera o centro activo da enzima uma estrutura rígida e pré-complementar do substrato.
Em 1959, Koshland propôs o modelo de encaixe induzido, que considera que o centro activo da enzima interage, de uma forma dinâmica, com o substrato, ajustando-se a ele quando se estabelece a ligação. Este novo modelo permitiu explicar a especificidade relativa de algumas enzimas.
Fermentação
Etapas da fermentação:
- Glicólise: a glicose é oxidada e formam-se duas moléculas de ácido pirúvico. O agente oxidante é o NAD que é transformado em NADH. O saldo energético é de duas moléculas de ATP.
- Redução do ácido pirúvico: o ácido pirúvico, ou moléculas orgânicas que se formam a partir dele, são aceptoras dos electrões do NADH, o que permite regenerar o NAD . O NAD pode, assim, voltar a ser utilizado na oxidação da glicose com formação de 2 ATP. Os produtos finais da fermentação dependem da molécula orgânica que é produzida a partir do ácido pirúvico.
Existem vários tipos de fermentação, o que depende da molécula orgânica que é aceptora do hidrogénio na fase de redução do ácido pirúvico.
Microorganismos e Indústria Alimentar
- a produção de certos alimentos com características específicas, como resultado de processos de fermentação;
- a deterioração dos alimentos, que se tornam impróprios para consumo humano, como resultado da utilização dos nutrientes para o crescimento dos próprios microorganismos.
A indústria alimentar tem em conta a relação entre microorganismos e alimentos através das seguintes intervenções:
- utilização de microorganismos na produção de certos alimentos, por fermentação;
- utilização de microorganismos como fonte de enzimas para o processamento de alimentos;
- desenvolvimento e aperfeiçoamento de métodos de conservação de alimentos que retardam a sua deterioração devido à actividade de microorganismos ou outros factores;
- desenvolvimento de técnicas de melhoramento de alimentos ou de produção de novos alimentos.