Metabolismo Celular – conjunto de reacções químicas que ocorrem numa célula. É através do metabolismo que é feita a gestão de recursos materiais e energéticos da célula. O metabolismo celular inclui reacções de:
- Catabolismo – moléculas complexas são convertidas em moléculas mais simples, com libertação de energia.
- Anabolismo – síntese de moléculas complexas a partir de moléculas simples, com gasto de energia.
As reacções de catabolismo e anabolismo relacionam-se de tal forma que a energia libertada pelas primeiras é utilizada nas segundas.
Para que ocorra uma reacção química, tem de se verificar a ruptura de ligações químicas nas moléculas dos reagentes e a formação de novas ligações químicas que dão origem aos produtos de reacção. A energia necessária para uma reacção química se iniciar é a energia de activação (Ea).
A absorção de energia torna as moléculas dos reagentes instáveis, aumenta a sua energia cinética e a probabilidade de colidirem e aumenta a agitação dos átomos, enfraquecendo as ligações entre eles; atinge-se um estado de transição a partir do qual a reacção química é iniciada.
Nas células, ocorrem reacções químicas que envolvem moléculas muito estáveis e cuja Ea é elevada. No entanto, não pode ser o calor a fornecer a Ea, uma vez que causaria a desnaturação das proteínas e a morte celular, e as reacções têm de ser rápidas.
Uma reacção não catalisada depende do choque aleatório entre os reagentes. Como uma enzima possui uma estrutura muito específica pode ligar-se ao substrato e diminuir a aleatoriedade.
As células possuem catalizadores – agentes químicos capazes de acelerar as reacções químicas sem serem consumidos durante esse processo.
Estrutura e propriedades das enzimas
As enzimas são catalizadores biológicos que apresentam as seguintes características:
- aumentam a velocidade das reacções químicas, pois diminuem a energia de activação necessária para que as reacções se iniciem;
- não são consumidas nas reacções químicas que catalizam;
- são moléculas proteícas, com conformação tridimensional. Algumas necessitam de elementos não proteícos para a sua acção catalítica;
- são específicas, devido à sua natureza proteíca.
Na ausência de enzimas, as reacções ocorreriam, mas com velocidades inferiores, o que não suportaria as propriedades da vida como a conhecemos.
Natureza química das enzimas:
- porção proteíca maioritária (propriedades idênticas às proteínas) – pode ser total ou então constituir a apoenzima.
- Cofactores:
iões metálicos (metaloenzima)
moléculas orgânicas (coenzima) - apoenzima + coenzima = holoenzima
A molécula sobre a qual a enzima actua é o substrato.
As enzimas são proteínas com uma conformação tridimensional e possuem uma região através da qual se estabelece a ligação ao substrato – centro activo.
A ligação do substrato ao centro activo da enzima forma o complexo enzima-substrato. As ligações que se estabelecem no complexo são fracas, mas suficientes para desencadear a conversão do substrato em produtos. Os produtos deixam o centro activo e a enzima fica livre para catalizar a transformação de outro substrato.
Centro activo:
- É uma pequena porção da enzima;
- Tem estrutura tridimensional. A alteração da estrutura própria do local activo produz inactivação enzimática, em consequência da desnaturação proteíca;
- Os substratos ligam-se ao local activo por ligações químicas;
- Os locais activos são fendas ou frestas, onde se cria um microambiente próprio para o mecanismo de catálise;
- São altamente específicos. O substrato deve ter uma estrutura complementar para se ajustar ao local activo.
Muitas enzimas provocam a quebra de ligações nos substratos, enquanto outras promovem a formação de ligações, pois conseguem aproximar correctamente os substratos de modo a que estes reajam e formem uma ligação.
Numa reacção química catalisada por uma enzima, e como resultado da sua actividade, verifica-se ao longo do tempo:
- a diminuição da concentração do substrato;
- a diminuição, seguida de estabilização, da concentração de enzima livre;
- o aumento, seguido de estabilização, do complexo enzima-substrato;
- o aumento da concentração de produto.
A estabilização das concentrações de enzima livre e de complexo enzima-substrato reside no facto da velocidade de formação do complexo enzima-substrato igualar a velocidade de dissociação.
A complementaridade entre o substrato e o centro activo da enzima está na origem da especificidade de acção enzimática. É possível distinguir:
- Especificidade absoluta – A enzima actua apenas sobre um determinado substrato;
- Especificidade relativa – A enzima actua sobre um conjunto de substratos quimica e estruturalmente relacionados.
A especificidade absoluta pode ser interpretada pelo modelo chave-fechadura, proposto por Fisher no final do século XIX, e que considera o centro activo da enzima uma estrutura rígida e pré-complementar do substrato.
Em 1959, Koshland propôs o modelo de encaixe induzido, que considera que o centro activo da enzima interage, de uma forma dinâmica, com o substrato, ajustando-se a ele quando se estabelece a ligação. Este novo modelo permitiu explicar a especificidade relativa de algumas enzimas.
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